关于TNF-α受体的结构及作用介绍
人类tnf-α的受体主要有两种，其在细胞分布、相对分子质量、结合tnf-α的亲和力和介导的生物学活性等方面都不相同。受体与tnf-α结合后发生内化，但是信号转导并不要求tnf-α内化，只要tnf三聚体与受体结合即可进行信号转导。每个细胞约有500～50000个受体。tnfr在膜上的转换半衰期约30～120min，其快速转换与胞质pest（pro-glu-ser-thr）结构有关。tnfr被内化后很快被降解，不参与受体再循环。
tnf-α受体又称为tnfrp55（tnf-αrp55、tnf-αr ⅰ 、tnf-αr ⅱ 、tnf-αrp60或cd120α），相对分子质量为55000~60000。tnf-α结合的平衡常数（kd）为0.2～0.5nmol/l。tnfrp55含有426个氨基酸，细胞外部分有182个氨基酸残基，有4个由30～42个氨基酸组成的、保守的、富含cys 的结构域，有3个糖基化的位点；跨膜区有21个氨基酸残基；细胞质内有223个氨基酸残基，其中326～413位为与诱导细胞凋亡有关的死亡结构域（d-d）。tnf的主要生物学活性包括活化nf-κb、诱导细胞凋亡、诱导il-6、促进成纤维细胞增殖等，均与tnfrp55有关。tnfrp55基因位于人染色体12p13（小鼠6号染色体），mrna长度约3kb。
相对分子质量为75000~～80000的 tnf-α受体称为tnfrp75（tnf-αrp75、tnf-αr2、tnf-αr ⅰ、tnf-αrp80或cd120β），tnf-α结合常数为0.03～0.07nmol/l。tnfr75的总长度为439个氨基酸，细胞外部分有235个氨基酸残基，也含有4个约由30～42个氨基酸组成的保守的、富含cys的结构域，有2个糖基化位点，与tnfrp55的胞外区约28%同源；跨膜区有30个氨基酸残基；胞质区内部分有174个氨基酸残基，与tnfrp55胞质区完-全不同，有一个富含ser 的区域和一个 tnfr相关因子（tnf-receptor-associated factor，traf）的结构域。tnfrp75也与tnf的某些功能有关，例如激活t细胞、介导细胞毒性作用、抑制造血和调节内皮细胞或中性粒细胞活性等。tnfrp75基因位于人的1号染色体，小鼠4号染色体。人tnfrp75 mrna 大约长4.5kb。
可溶性tnf-α与tnfrp55解离的半衰期为180min，与tnfrp75解离的半衰期为10min。由于tnf-α与tnfrp75的快速解离，有人认为，tnfrp75只是将结合的可溶性tnf-α传递给tnfrp55。tnfrp55主要介导可溶性tnf-α的活性，而tnf-αrp75主要介导膜型tnf-α的活性。tnfrp55几乎存在于所有细胞的表面，没有种属的特异性，可以介导tnf-α对小鼠wehi164细胞的杀伤作用。tnfrp75只在有限的细胞（主要是活化的淋巴细胞和抗原呈递细胞）表达，有一定的种属特异性。在单核-巨噬细胞中产生的tnf-α通过p55诱导内毒素休克和直接参与细胞毒性作用。
tnfrp55和tnfrp75的n端部分可以从细胞膜上被酶解下来，成为可溶性tnf-α受体（stnfr1和 stnfr2）或tnf-α结合蛋白（tnf-αbp1和tnf-αbp2）。正常人血清或尿液中的srnfr的水平约为1～3μg/l，能够抑制tnf-α的生物学活性。一些因素能够诱导stnfr释放，包括tnf-α本身、一些细胞因子、lps、发热和一些全身性疾病（肿瘤或hiv感染）等。stnfr 与tnf-α结合后的效应与stnfr的量有关：低剂量stnfr可稳定tnf-α，使之缓慢释放发挥效应；而高剂量stnfr则可以阻断tnf-α的细胞毒性作用、免疫调节作用和对组织的毒性作用。
tnf-α受体的信号转导：目前，tnf-α的信号途径中的所有分子及其功能并未完-全阐明，但大致的相关分子研究已有所进展，主要表现在凋亡的信号途径上。图8-1简单概括了肿瘤坏死因子的信号转导。
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tnf-α受体又称为tnfrp55（tnf-αrp55、tnf-αr ⅰ 、tnf-αr ⅱ 、tnf-αrp60或cd120α），相对分子质量为55000~60000。tnf-α结合的平衡常数（kd）为0.2～0.5nmol/l。tnfrp55含有426个氨基酸，细胞外部分有182个氨基酸残基，有4个由30～42个氨基酸组成的、保守的、富含cys 的结构域，有3个糖基化的位点；跨膜区有21个氨基酸残基；细胞质内有223个氨基酸残基，其中326～413位为与诱导细胞凋亡有关的死亡结构域（d-d）。tnf的主要生物学活性包括活化nf-κb、诱导细胞凋亡、诱导il-6、促进成纤维细胞增殖等，均与tnfrp55有关。tnfrp55基因位于人染色体12p13（小鼠6号染色体），mrna长度约3kb。
相对分子质量为75000~～80000的 tnf-α受体称为tnfrp75（tnf-αrp75、tnf-αr2、tnf-αr ⅰ、tnf-αrp80或cd120β），tnf-α结合常数为0.03～0.07nmol/l。tnfr75的总长度为439个氨基酸，细胞外部分有235个氨基酸残基，也含有4个约由30～42个氨基酸组成的保守的、富含cys的结构域，有2个糖基化位点，与tnfrp55的胞外区约28%同源；跨膜区有30个氨基酸残基；胞质区内部分有174个氨基酸残基，与tnfrp55胞质区完-全不同，有一个富含ser 的区域和一个 tnfr相关因子（tnf-receptor-associated factor，traf）的结构域。tnfrp75也与tnf的某些功能有关，例如激活t细胞、介导细胞毒性作用、抑制造血和调节内皮细胞或中性粒细胞活性等。tnfrp75基因位于人的1号染色体，小鼠4号染色体。人tnfrp75 mrna 大约长4.5kb。
可溶性tnf-α与tnfrp55解离的半衰期为180min，与tnfrp75解离的半衰期为10min。由于tnf-α与tnfrp75的快速解离，有人认为，tnfrp75只是将结合的可溶性tnf-α传递给tnfrp55。tnfrp55主要介导可溶性tnf-α的活性，而tnf-αrp75主要介导膜型tnf-α的活性。tnfrp55几乎存在于所有细胞的表面，没有种属的特异性，可以介导tnf-α对小鼠wehi164细胞的杀伤作用。tnfrp75只在有限的细胞（主要是活化的淋巴细胞和抗原呈递细胞）表达，有一定的种属特异性。在单核-巨噬细胞中产生的tnf-α通过p55诱导内毒素休克和直接参与细胞毒性作用。
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