钙调蛋白研究：作用机理及BML-SE325-0001生物活性
ebashi 等在 1965 年报道了细胞中存在介导钙信号的钙结合蛋白，随后 cheung 将这一类能结合钙离子的磷酸二酯酶（pde）激活蛋白命名为“钙调蛋白”（calmodulin，简称 cam）。 [4]
钙调蛋白是一种广泛存在于真核细胞中，进化上高度保守的一类钙离子受体蛋白。钙调蛋白是由148个氨基酸组成单链蛋白质,相对分子质量为16.7kda。等电点为4.0 左右，是一种酸性水溶性热稳定蛋白，可以在外界温度很高的情况下仍可保持其良好的生物活性。不同生物来源的钙调蛋白，其氨基酸水平极其相似，同源性也非常高，理化性质和生物学活性的相似度也很高，这对于维持多种多样的钙调蛋白结合蛋白家族的相互作用非常重要。 [3]
钙调蛋白本身是没有活性的，它对钙具有绝对的依赖性。钙调蛋白是钙离子的胞内受体，钙离子浓度增加时，起激发钙调蛋白的作用。钙调蛋白与ca2+结合时，因亲和力的不同可分为两种结合位点，高亲和力位点可以结合一个ca2+，低亲和力位点结合 2至 3 个ca2+，结合ca2+之后，蛋白质α螺旋含量增加 5%-10%。ca2+-cam复合物能与靶酶结合，并激活靶酶，产生生物学变化，激发一系列反应。 [5]
钙调蛋白作用机理：
钙调蛋白分子本身无酶的活性，在无ca2+的情况下，也无生物学活性；但在胞内ca2+结合后，钙调蛋白发生构型上的变化，暴露疏水区，疏水区与依赖于 钙调蛋白的靶酶相互作用而调节酶的活性。 [4] 作为一个多功能的ca2+传感器，钙调蛋白能够应对不同ca2+浓度。结合ca2+后，钙调蛋白会发生构象转变，从而使含钙的钙调蛋白能够与调控的目标分子结合。钙调蛋白的结构及其ca2+结合特性已有广泛研究。蛋白质数据库(pdb)中已经有超过 190个实验测定的钙调蛋白结构，包括结合ca2+和未结合ca2+的单纯钙调蛋白结构，以及结合了不同蛋白质片段的复合物结构。 [3]
未结合ca2+的无钙 钙调蛋白（简称为 apo-cam）具有一个紧凑的结构，其 n 端和 c 端两个结构域排列到一起。结合ca2+后形成的含钙钙调蛋白（简称为 holo-cam）构像会从闭合状态变换到打开的状态。在钙调蛋白结构转变的过程中，两个结构域的构像变化会导致其暴露出疏水表面，疏水表面对于钙调蛋白与目标蛋白的相互作用极其重要。钙调蛋白构像的可塑性和灵活性使其能采用不用的构像，从而与不同的目标蛋白相互作用，调节这些分子的活性。ca2+的结合所引起的钙调蛋白的构像转变对于发挥其调节功能起到至关重要的作用。 [2]
艾美捷enzo人重组钙调蛋白#bml-se325-0001详细信息：
替代名称：cam，磷酸二酯酶3'：5'-环核苷酸激活剂
序列：序列与genbank加入m27319.1相同。
源：产于大肠杆菌。
配方：冻。无盐。
纯度：≥95% （sds 页面）
纯度细节：通过多步色谱纯化。
生物活性：引发钙调磷酸酶（ca 2+/钙调蛋白依赖性ser/thr蛋白磷酸酶2b，pp-2b）的ca2+依赖性活化，其效力和很大程度与纯化的天然钙调蛋白相同。
应用说明：钙调蛋白可用于激活钙调蛋白依赖性磷酸二酯酶、钙调磷酸酶、cam 激酶等。
重构：在水或适当的缓冲液中复溶。
航运：蓝冰
长期储存：-20°c
处理：避免冻融循环。复溶后，准备等分试样并储存在-20°c。
ruo - 仅供研究使用
参考资料：
1 miao zhang, cameron abrams, liping wang,等. structural basis for calmodulin as a dynamic calcium sensor[j]. structure, 20(5) ．pubmed．2013-05-09[引用日期2020-04-08]
2 李彦,蔡永琴,岳俊杰,等.钙调蛋白的功能性运动分析[j].生物技术通讯,2015(1):74-77 ．《中文科技期刊数据库》．2015[引用日期2020-04-08]
3 李庆伟,张撼,逄越.钙调蛋白结构、性质及其细胞生物学功能的研究进展[j].辽宁师范大学学报(自然科学版),2017,40(01):74-82 ．中国知网．2017[引用日期2020-04-08]
4 杨坤,张健,蒋华良,等.钙调蛋白构象变化路径[j].大连理工大学学报,2009(4):499-505. ．《中文科技期刊数据库》．2009[引用日期2020-04-08]
5 谢甫绨,陈贵.生物体内的一种多功能蛋白—钙调蛋白[j].沈阳农业大学学报,1990(2):176-179 ．《中文科技期刊数据库》．1990[引用日期2020-04-09]
6 杨丽亚,高菂.钙调蛋白的药用研究[j].西北药学杂志,2008(2):124-125 ．《中文科技期刊数据库》．2008[引用日期2020-04-09]
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钙调蛋白作用机理：
钙调蛋白分子本身无酶的活性，在无ca2+的情况下，也无生物学活性；但在胞内ca2+结合后，钙调蛋白发生构型上的变化，暴露疏水区，疏水区与依赖于 钙调蛋白的靶酶相互作用而调节酶的活性。 [4] 作为一个多功能的ca2+传感器，钙调蛋白能够应对不同ca2+浓度。结合ca2+后，钙调蛋白会发生构象转变，从而使含钙的钙调蛋白能够与调控的目标分子结合。钙调蛋白的结构及其ca2+结合特性已有广泛研究。蛋白质数据库(pdb)中已经有超过 190个实验测定的钙调蛋白结构，包括结合ca2+和未结合ca2+的单纯钙调蛋白结构，以及结合了不同蛋白质片段的复合物结构。 [3]
未结合ca2+的无钙 钙调蛋白（简称为 apo-cam）具有一个紧凑的结构，其 n 端和 c 端两个结构域排列到一起。结合ca2+后形成的含钙钙调蛋白（简称为 holo-cam）构像会从闭合状态变换到打开的状态。在钙调蛋白结构转变的过程中，两个结构域的构像变化会导致其暴露出疏水表面，疏水表面对于钙调蛋白与目标蛋白的相互作用极其重要。钙调蛋白构像的可塑性和灵活性使其能采用不用的构像，从而与不同的目标蛋白相互作用，调节这些分子的活性。ca2+的结合所引起的钙调蛋白的构像转变对于发挥其调节功能起到至关重要的作用。 [2]
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参考资料：
1 miao zhang, cameron abrams, liping wang,等. structural basis for calmodulin as a dynamic calcium sensor[j]. structure, 20(5) ．pubmed．2013-05-09[引用日期2020-04-08]
2 李彦,蔡永琴,岳俊杰,等.钙调蛋白的功能性运动分析[j].生物技术通讯,2015(1):74-77 ．《中文科技期刊数据库》．2015[引用日期2020-04-08]
3 李庆伟,张撼,逄越.钙调蛋白结构、性质及其细胞生物学功能的研究进展[j].辽宁师范大学学报(自然科学版),2017,40(01):74-82 ．中国知网．2017[引用日期2020-04-08]
4 杨坤,张健,蒋华良,等.钙调蛋白构象变化路径[j].大连理工大学学报,2009(4):499-505. ．《中文科技期刊数据库》．2009[引用日期2020-04-08]
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