gst标签蛋白大小、工作原理及使用注意事项
gst标签由211个氨基酸组成，大小约为26kda。一般利用重组dna技术插入到目的蛋白的c末端或n末端（大肠杆菌中常用在n端），再利用相应的抗gst标签抗体进行鉴定和检测，广泛应用于重组蛋白表达以及亲和纯化实验中。
氨基酸序列
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dna序列（基于pgex-4t1载体）
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gst标签作用机理
① 应用于原核表达；
● 作为一种高度可溶的蛋白，能增加外源蛋白的可溶性
● 在大肠杆菌中大量表达，起到提高表达量的作用
② gst标签蛋白可在温和、非变性条件下洗脱，因此保留了蛋白的抗原性和生物活性；
③ gst在变性条件下会失去对谷胱甘肽树脂的结合能力，因此不能在纯化缓冲液中加入强变性剂（如：盐酸胍或尿素等）；
④ gst融合蛋白已经成为分子生物学领域的基本工具，其广泛用于研究蛋白质-dna及蛋白质-蛋白质间的相互作用，也可作为抗原用于免疫学或疫苗的研究。
gst标签蛋白注意事项
① 当融合gst序列的表达载体表达时，部分截短的蛋白产物很容易聚集，可能的原因为：
gst标签二聚化
gst标签与目标蛋白之间存在内在易断的连接区域
融合蛋白的mrna与核糖体结合不稳定共同造成
② gst二聚体的每一个亚基含有4个暴露的半胱氨酸残基，会导致很明显的氧化性聚合；
③ 相对于小分子的短肽标签，gst标签融合表达时，需要更多的代谢能量，增加了细胞代谢的负担；
④ gst标签与谷胱甘肽琼脂糖树脂的结合很慢，大规模纯化时需要更多的时间上样；
⑤ gst标签融合蛋白的分子量可能会影响亲和树脂的载量，导致80kda以上的大分子蛋白质纯化回收率较低。
更多详情可以查看义翘神州gst标签蛋白纯化 cn.sinobiological com/resource/protein-review/gst-tag-protein-expression
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① 应用于原核表达；
● 作为一种高度可溶的蛋白，能增加外源蛋白的可溶性
● 在大肠杆菌中大量表达，起到提高表达量的作用
② gst标签蛋白可在温和、非变性条件下洗脱，因此保留了蛋白的抗原性和生物活性；
③ gst在变性条件下会失去对谷胱甘肽树脂的结合能力，因此不能在纯化缓冲液中加入强变性剂（如：盐酸胍或尿素等）；
④ gst融合蛋白已经成为分子生物学领域的基本工具，其广泛用于研究蛋白质-dna及蛋白质-蛋白质间的相互作用，也可作为抗原用于免疫学或疫苗的研究。
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① 当融合gst序列的表达载体表达时，部分截短的蛋白产物很容易聚集，可能的原因为：
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③ 相对于小分子的短肽标签，gst标签融合表达时，需要更多的代谢能量，增加了细胞代谢的负担；
④ gst标签与谷胱甘肽琼脂糖树脂的结合很慢，大规模纯化时需要更多的时间上样；
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